Էնե ռեդուկտազ (ERED)
ES-ERED-ները կատալիզացնում են տարբեր տեսակի ենթաշերտեր՝ սուբստրատների լայն սպեկտրի պատճառով:Ընդհանուր առմամբ, α, β-չհագեցած միացությունների C=C-ը էլեկտրոններ կլանող խմբերով (ներառյալ կետոնալդեհիդը, նիտրոխմբերը, կարբոքսիլաթթուները, էսթերները, անհիդրիդը, լակտոնները, իմինները և այլն) հեշտությամբ կրճատվում են ES-ERED-ներով, սակայն. չակտիվացված կրկնակի կապերը ոչ:
Կան 46 տեսակի ERED ֆերմենտային արտադրանք (համարը որպես ES-ERED-101~ES-ERED-146), որը մշակվել է SyncoZymes-ի կողմից:
Կատալիզատոր մեխանիզմ.
| Ֆերմենտներ | Ապրանքի կոդը | Հստակեցում |
| Ֆերմենտային փոշի | ES-ERED-101~ ES-ERED-146 | 46 Ene Reductases-ի հավաքածու, 50 մգ յուրաքանչյուրը 46 ապրանք * 50 մգ / հատ, կամ այլ քանակություն |
| Screening Kit (SynKit) | ES-ERED-4600 | 46 Ene Reductases-ի հավաքածու, 50 մգ յուրաքանչյուրը 46 ապրանք * 50 մգ / հատ, կամ այլ քանակություն |
★ Սուբստրատի բարձր յուրահատկություն:
★ Ուժեղ քիրալային ընտրողականություն:
★ Բարձր փոխակերպում.
★ Ավելի քիչ ենթամթերք:
★ Մեղմ ռեակցիայի պայմաններ.
★ Էկոլոգիապես մաքուր:
★ Բարձր անվտանգություն:
➢ Սովորաբար, ռեակցիայի համակարգը պետք է ներառի սուբստրատ, բուֆերային լուծույթ (ռեակցիայի օպտիմալ pH), կոֆերմենտներ (NAD(H) կամ NADP(H)), կոֆերմենտների վերականգնման համակարգ (օրինակ՝ գլյուկոզա և գլյուկոզա դեհիդրոգենազ) և ES-ERED:
➢ Բոլոր ES-ERED-ները կարող են համապատասխանաբար փորձարկվել վերը նշված ռեակցիայի համակարգում կամ ERED ցուցադրման հավաքածուի (SynKit ERED) միջոցով:
➢ Բոլոր տեսակի ES-ERED-ները, որոնք համապատասխանում են տարբեր օպտիմալ ռեակցիայի պայմաններին, պետք է անհատապես ուսումնասիրվեն:
➢ Բարձր կոնցենտրացիայի ենթաշերտը կամ արտադրանքը կարող է արգելակել ES-ERED-ի ակտիվությունը:Այնուամենայնիվ, արգելակումը կարող է վերացվել սուբստրատի խմբաքանակի ավելացմամբ:
Օրինակ 1 (α, β-չհագեցած ալդեհիդներ կամ կետոններ)(1):
Օրինակ 2 (α,β-չհագեցած կարբոքսիլաթթուներ և դրանց ածանցյալները)(2):
Պահպանեք 2 տարի -20℃-ից ցածր:
Երբեք մի շփվեք ծայրահեղ պայմանների հետ, ինչպիսիք են՝ բարձր ջերմաստիճանը, բարձր/ցածր pH և բարձր կոնցենտրացիայի օրգանական լուծիչ:
1. Lucídio C, Fardelone J, Augusto R, e tal.J.Mol.Catal.B:Enzym., 2004, 29: 41-45:
2. Stueckler C, Hall M, Ehammer H, e tal..Org.Lett, 2007, 9 (26): 5409-5411:
